1.一種選擇性富集N-端絲氨酸/蘇氨酸肽段的方法，其特征在于：
取生物樣品，使用胰蛋白酶Trypsin酶解，并用PNGase F酶去除糖鏈，然后用高碘酸鈉將蛋白酶解液中的N-端為絲氨酸或者蘇氨酸的肽段選擇性氧化為N-端為醛基結(jié)構(gòu)的肽段，之后利用酰肼材料富集氧化后的肽段并使用鹽酸羥胺處理，得到的N-端絲氨酸或蘇氨酸肽段中的一種或二種混合。
2.根據(jù)權(quán)利要求1所述的方法，其特征在于：
所述的肽段選擇性富集具體步驟如下：
(1)取生物樣品，溶解在含6-8M Urea和50-100mM TEAB的緩沖溶液中，加入終濃度為10-20mM DTT，37-60℃水浴中1-3h，然后加入終濃度為20-40mM IAA，20-25℃避光反應(yīng)40-60min，生物樣品在緩沖溶液的濃度為1-10mg/mL；
(2)步驟(1)結(jié)束后得到的樣品，用含50-100mM TEAB的水溶液按將Urea濃度稀釋至0.5-1M的比例稀釋，然后加入與蛋白質(zhì)量比為1/50-1/25的胰蛋白酶Trypsin，37℃水浴中酶解12-16h，得到肽段溶液；
(3)步驟(2)結(jié)束后得到的樣品，用截留分子量為3-30K的超濾管在離心力為2000-20000g下進行超濾離心，得到濾出液；
(4)向步驟(3)得到的溶液中加入與肽段質(zhì)量比為500Unites/mg-1000Unites/mg的PNGase F，然后置于37℃水浴中酶切1-10h；
(5)向步驟(4)得到的肽段溶液中加入三氟乙酸調(diào)pH至2-3，然后用C18固相萃取柱除去溶液中的小分子，將得到的肽段洗脫液冷凍干燥；
(6)將100-1000μg步驟(5)得到的蛋白質(zhì)組樣品酶解肽段復(fù)溶于100-1000μL的氧化緩沖溶液中；
(7)向上述步驟(6)的溶液中加入高碘酸鈉，使其終濃度為0.2-20mM，在4-37℃溫度下避光反應(yīng)10-100min；
(8)向上述步驟(7)的溶液中加入硫代硫酸鈉，使其終濃度為0.4-40mM，在4-37℃溫度下反應(yīng)10-30min；
(9)將上述步驟(8)的溶液加入10-200μL酰肼材料中，在振蕩器上渦旋震蕩12-36h后通過離心分離的方法去除上清液，上清液為非N-端絲氨酸/蘇氨酸肽段的混合溶液；
(10)將洗滌溶液加入上述步驟(9)得到的酰肼材料中，在振蕩器上渦旋震蕩1-10min后通過離心分離的方法去除上清液，上清液為酰肼材料上非特異性吸附的肽段的混合溶液；
(11)向上述步驟(10)得到的酰肼材料中加入100-1000μL鹽酸羥胺溶液中，在25-40℃水浴中孵育12-36h，然后通過離心分離，收集上層清液，加入三氟乙酸調(diào)pH至2-3，然后用C18固相萃取柱除去溶液中的小分子，將得到的肽段洗脫液冷凍干燥即得到富集后的N-端絲氨酸或蘇氨酸肽段中的一種或 二種混合。
3.根據(jù)權(quán)利要求2所述的方法，其特征在于：
步驟(6)氧化緩沖溶液組成為10-200mM乙酸鈉和10-200mM氯化鈉，其余為水，pH值為3.0-6.5。
4.根據(jù)權(quán)利要求2所述的方法，其特征在于：
步驟(9)中渦旋振蕩時溫度控制在10-40℃；
步驟(9)、步驟(10)和步驟(11)中離心機的離心力為500g-3000g。
5.根據(jù)權(quán)利要求2所述的方法，其特征在于：
步驟(10)中的洗滌溶液依次為10-300mM氯化鈉水溶液，50％-100％乙腈水溶液以及0.1％-3％氯化鈉水溶液，每種洗滌溶液分別連續(xù)洗滌1-6次。
6.根據(jù)權(quán)利要求2所述的方法，其特征在于：步驟(11)中的鹽酸羥胺溶液的組成為10-200mM乙酸鈉和50-300mM鹽酸羥胺，其余為水，pH值為2.5-6.5。
7.根據(jù)權(quán)利要求1或2所述的方法，其特征在于：
將得到的N-端絲氨酸/蘇氨酸肽段復(fù)溶在0.1％體積濃度的甲酸中進行RPLC-MS/MS分析。
8.根據(jù)權(quán)利要求1或2所述的方法，其特征在于：該方法特異性高，只有N-端絲氨酸/蘇氨酸肽段可以被選擇性氧化，從而被酰肼材料富集，因此能降低酶解液的復(fù)雜度，促進低豐度蛋白的鑒定，可用于復(fù)雜生物樣品的蛋白質(zhì)組分析。