專利名稱：纖維素質的制備的制作方法
技術領域：
本發(fā)明涉及處理纖維素質(cellulosic materials)的方法和組合物，更確切地涉及用于退漿(desizing)、脫膠(scouring)和漂白纖維素質的方法和組合物。
背景技術：
將纖維素質、例如棉纖維加工成服裝制造原料要牽涉若干步驟將纖維紡成紗；從紗構造編織或針織的織物；隨后進行制備、染色和整理操作。制備過程可能牽涉退漿(用于紡織物)、脫膠和漂白，生產(chǎn)出適合于染色或整理的紡織品。
A.退漿紡織物是紡織品織物構造的主要形式。紡織過程要求將彎曲的紗“上漿”，以保護其免受磨損。在紡織過程之后，必須清除漿料，作為制備紡織物的第一步。淀粉、聚乙烯醇、羧甲基纖維素、蠟和丙烯酸粘合劑是工業(yè)中常用的典型上漿劑的實例。為了確保白度高和/或染色能力好，漿料和其他涂料必須被徹底清除。普遍認為，有效的退漿對隨后的制備過程、即脫膠和漂白過程而言是決定性的。使上漿后的織物——繩狀或張開狀——與含有退漿劑的加工流體接觸。所采用的退漿劑依賴于所要清除的漿料的類型。最常見的棉織物上漿劑是基于淀粉的。因此，經(jīng)常是借助熱水、α-淀粉酶與潤濕劑或表面活性劑的組合使紡織棉織物退漿。
B.脫膠脫膠過程清除大多數(shù)天然見于棉花中的非纖維素化合物。除了天然的非纖維素雜質以外，脫膠還能夠清除殘留的制造性引入的材料，例如紡紗、錐流或割裂潤滑劑。常規(guī)的脫膠過程通常利用高度堿性的化學處理，這不僅清除了雜質，也削弱了纖維或織物的纖維素組分?；瘜W脫膠之后是廣泛的清洗，以減少重新沉積雜質的危險。清洗不充分會在織物上形成堿性殘余物和雜質的不均勻清除，進而導致在隨后的過程中染色不均勻。此外，由于所采用的化學品和從纖維中提取的材料，化學脫膠會在流出物處置上產(chǎn)生環(huán)境問題。已經(jīng)有人提出用酶脫膠作為化學脫膠過程的替代選擇，例如WO 98/24965，WO 00/71808，JP 6220772，JP 10088472，美國專利No.5,912,407；Hartzell et al.，Textile Res.68233(1998)；Hsieh et al.，Textile Res.69590(1999)；Buchertet al.，Text.Chem.Col.& Am.Dyestuff Reptr.3248(2000)；Liet al.，Text.Chem.Color.2971(1997)。
C.漂白紡織品的漂白是紡織品織物和服裝制造中的最終制備步驟。漂白的目的是完全清除有色雜質，提高吸收性，和實現(xiàn)適當?shù)陌锥扰c染色能力。最廣泛用在紡織工業(yè)中的漂白過程是堿性過氧化氫法。常規(guī)的紡織品漂白浴通常含有氫氧化鈉、表面活性劑、光學增亮劑、穩(wěn)定劑和漂白劑。漂白階段可以在成批、半連續(xù)或連續(xù)的過程中進行。當在退漿或脫膠過程中使用酶時，為了得到商業(yè)化數(shù)量紡織品的一致的高質量結果，退漿和脫膠步驟通常是與漂白步驟分開進行的，因為堿性過氧化物漂白要求高溫和堿度，所以將酶過程與堿性過氧化物漂白聯(lián)合在單一階段中是非常困難的。
發(fā)明概述本發(fā)明提供纖維素質的單浴(single-bath)退漿、脫膠與漂白方法，纖維素質例如粗纖維、紗、針織(knit)或編織(woven)的紡織品，由棉、亞麻布、亞麻、苧麻、人造絲、大麻、黃麻或者這些纖維彼此或與其他天然或合成纖維的摻合物。
該方法是這樣進行的，使纖維素質與(i)酶系統(tǒng)和(ii)漂白系統(tǒng)接觸；在含有所要處理的纖維素質的同一溶液中加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)，在退漿、脫膠與漂白步驟之間不排空浴(without emptying the bath)或者清洗纖維素質，也就是單浴過程?？梢韵蛉芤和瑫r加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)。作為替代選擇，可以向溶液先后加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)，其中(i)使纖維素質在適當條件下與酶系統(tǒng)接觸充分時間，以便有效的生物脫膠(bioscouring)和/或退漿，然后(ii)向含有纖維素質和酶系統(tǒng)的溶液直接加入漂白系統(tǒng)。
在本發(fā)明的一種實施方式中，公開了處理纖維素質的方法，包含使纖維素質(i)與酶系統(tǒng)接觸，用于纖維素質的退漿和/或生物脫膠，和(ii)與漂白系統(tǒng)接觸，包含過氧化氫或至少一種在溶于水時生成過氧化氫的化合物或其組合、和至少一種漂白活化劑(bleach activator)，其中向含有纖維素質的單一溶液同時或先后加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)。
在另一種實施方式中，公開了處理纖維素質的方法，包含使纖維素質(i)與酶系統(tǒng)接觸，用于纖維素質的退漿和/或生物脫膠，和(ii)與漂白系統(tǒng)接觸，包含過氧化氫或至少一種在溶于水時生成過氧化氫的化合物或其組合、和至少一種漂白活化劑，其中向含有纖維素質的單一溶液同時或先后加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)，并且在沒有堿的加入下進行接觸。
在另一種實施方式中，公開了處理纖維素質的方法，包含使纖維素質(i)與酶系統(tǒng)接觸，用于纖維素質的退漿和/或生物脫膠，和(ii)與漂白系統(tǒng)接觸，包含過氧化氫或至少一種在溶于水時生成過氧化氫的化合物或其組合、和至少一種漂白活化劑，其中向含有纖維素質的單一溶液同時或先后加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)，并且在高pH下進行接觸，優(yōu)選9以上。
本發(fā)明的方法和組合物提供了這樣一種產(chǎn)品，它表現(xiàn)為吸濕度(wettability)高、白度(whiteness)高和除塵(mote removal)均勻，同時具有優(yōu)于常規(guī)制備過程的優(yōu)點，包括(i)加工時間更短；(ii)保存了水分；和(iii)減少了廢液流出。
發(fā)明詳述纖維素質本文所用的“纖維素質”表示所要處理的纖維素底物，非限制性地包含棉花、亞麻布、亞麻、苧麻、人造絲、大麻、黃麻和它們與其他天然或合成纖維的摻合物。纖維素質還可以非限制性地包含粗纖維、紗、針織或編織的紡織品或織物或者服裝或成品。
酶系統(tǒng)本發(fā)明所用的酶系統(tǒng)表示生物脫膠酶系統(tǒng)和/或退漿酶系統(tǒng)。因此，酶系統(tǒng)可以包含一種或多種生物脫膠酶，有無一種或多種退漿酶均可，或者一種或多種退漿酶，有無一種或多種生物脫膠酶均可。優(yōu)選地，酶系統(tǒng)與下列條件是相容的(i)漂白是與生物脫膠和/或退漿過程同時進行的，或者(ii)漂白是與生物脫膠和/或退漿過程先后進行的，如本文所述。
退漿酶任何適合的退漿酶都可以用在本發(fā)明中。優(yōu)選地，退漿酶是淀粉分解酶。更優(yōu)選地，退漿酶是α-或β-淀粉酶及其組合。
適合于本發(fā)明的α-和β-淀粉酶包括細菌或真菌來源的那些。在這一點上也包括這類淀粉酶在化學或遺傳上經(jīng)過修飾的突變體。優(yōu)選的α-淀粉酶例如包括可從芽孢桿菌屬菌種得到的α-淀粉酶，具體為地衣形芽孢桿菌菌株，如GB 1296839所詳述。更優(yōu)選的淀粉酶包括DuramylTM，TermamylTM，F(xiàn)ungamylTM與BANTM(均可從Novozymes AIS，Bagsvaerd，Denmark獲得)和Rapidase與Maxamyl(可從Gist-Brocades，Holland獲得)。其他優(yōu)選的淀粉分解酶有CGT酶(環(huán)糊精葡聚糖轉移酶，EC2.4.1.19)，例如從芽孢桿菌屬、Thermoanaerobactor或Thermoanaero-bacterium菌種得到的那些。
退漿酶也可以優(yōu)選地從上述酶衍生，其中一個或多個氨基酸已被加入、刪去或取代，包括雜種多肽，只要所得多肽表現(xiàn)退漿活性即可?？捎糜趯嵤┍景l(fā)明的這類變體可以利用常規(guī)的誘變工藝產(chǎn)生，例如利用高產(chǎn)量篩選工藝加以鑒別，例如瓊脂平板篩選工藝。
向水溶液或洗液(即處理組合物)加入退漿酶的量足以使纖維素質退漿。通常，向處理組合物加入退漿酶、例如α-淀粉酶的量為0.00001％至2％酶蛋白，按組合物的重量計，優(yōu)選為0.0001％至1％酶蛋白，按組合物的重量計，更優(yōu)選為0.001％至0.5％酶蛋白，按組合物的重量計，進而更優(yōu)選為0.01％至0.2％酶蛋白，按組合物的重量計。退漿酶的使用水平優(yōu)選為約2-30,000KNU/I，更優(yōu)選為20-30,000KNU/I，最優(yōu)選為200-300KNU/I，或者約3-50,000NAU/I，優(yōu)選為30-5,000NAU/I，最優(yōu)選為350-500NAU/I。
生物脫膠酶任何適合的生物脫膠酶都可以用在本發(fā)明中。優(yōu)選的生物脫膠酶非限制性地包括果膠酶、蛋白酶、脂肪酶、角質酶及其組合，更優(yōu)選地，生物脫膠酶是果膠酶，進而更優(yōu)選地，生物脫膠酶是果膠酸鹽裂合酶(pectate lyase)。
果膠酶任何具有降解植物細胞壁果膠組合物的能力的果膠分解酶組合物都可以用于實施本發(fā)明。適合的果膠酶非限制性地包括真菌或細菌來源的那些。也涵蓋化學或遺傳修飾的果膠酶。優(yōu)選地，用在本發(fā)明中的果膠酶是重組產(chǎn)生的，是單組分酶。
果膠酶可以根據(jù)它們的優(yōu)先底物——高甲基酯化的果膠或低甲基酯化的果膠和聚半乳糖醛酸(polygalacturonic acid)(果膠酸鹽(pectate))，和它們的反應機理，β-消去或水解，加以分類。果膠酶可以是以內(nèi)-作用性為主，在鏈內(nèi)隨機位置切割聚合物，得到寡聚物的混合物，或者它們可以是外-作用性的，從聚合物的一個末端攻擊，生成單體或二聚物。若干作用于果膠平滑區(qū)(smooth region)的果膠酶活性包括在由Enzyme Nomenclature(1992)提供的酶分類中，例如果膠酸鹽裂合酶(EC 4.2.2.2)、果膠裂合酶(EC 4.2.2.10)、聚半乳糖醛酸酶(EC3.2.1.15)、外-聚半乳糖醛酸酶(exo-polygalacturonase)(EC3.2.1.67)、外-聚半乳糖醛酸鹽裂合酶(EC 4.2.2.9)和外-聚-α-半乳糖醛酸苷酶(EC 3.2.1.82)。
在本發(fā)明的優(yōu)選實施方式中，果膠酶是果膠酸鹽裂合酶。本文所用的果膠酸鹽裂合酶的酶活性表示借助轉移消去作用對果膠酸(也稱聚半乳糖醛酸)中α-1，4-糖苷鍵隨機裂解的催化作用。果膠酸鹽裂合酶也被稱為聚半乳糖醛酸鹽裂合酶和聚(1，4-α-D-半乳糖醛酸化物)裂合酶。
任何果膠酸鹽裂合酶都可以用于實施本發(fā)明。在優(yōu)選的實施方式中，該方法利用在約70℃以上的溫度下表現(xiàn)最大活性的果膠酸鹽裂合酶。果膠酸鹽裂合酶也可以優(yōu)選地在約8以上的pH下表現(xiàn)最大活性，和/或在沒有加入二價陽離子的存在下表現(xiàn)酶活性，例如鈣離子。用在本發(fā)明中的果膠酸鹽裂合酶的非限制性實例包括已從不同細菌屬克隆的果膠酸鹽裂合酶，例如歐文氏菌屬、假單胞菌屬、克雷白氏桿菌屬和黃單胞菌屬，以及枯草芽孢桿菌(Nasser et al.(1993)FEBS Letts.335319-326)和芽孢桿菌YA-14(Kim et al.(1994)Biosci.Biotech.Biochem.58947-949)。也已描述了在8-10的pH范圍內(nèi)具有最大活性的果膠酸鹽裂合酶的純化，它們是由下列細菌產(chǎn)生的短小芽孢桿菌(Dave and Vaughn(1971)J.Bacteriol.108166-174)、多粘芽孢桿菌(Nagel and Vaughn(1961)Arch.Biochem.Biophys.93344-352)、嗜熱脂肪芽孢桿菌(Karbassi and Vaughn(1980)Can.J.Microbiol.26377-384)、芽孢桿菌(Hasegawa and Nagel(1966)J.Food Sci.31838-845)和芽孢桿菌RK9(Kelly and Fogarty(1978)Can.J.Microbiol.241164-1172)。任意上述以及二價陽離子獨立性和/或熱穩(wěn)定性果膠酸鹽裂合酶都可以用于實施本發(fā)明。在優(yōu)選的實施方式中，果膠酸鹽裂合酶包含如Heffron et al.，(1995)Mol.Plant MicrobeInteract.8331-334和Henrissat et al.，(1995)Plant Physiol.107963-976所公開的果膠酸鹽裂合酶的氨基酸序列。
在酶水溶液或洗液中摻入果膠酶的量可以是0.00001％至2％酶蛋白，按組合物的重量計，優(yōu)選為0.0001％至1％酶蛋白，按組合物的重量計，更優(yōu)選為0.001％至0.5％酶蛋白，按組合物的重量計，進而更優(yōu)選為0.01％至0.2％酶蛋白，按組合物的重量計。果膠酶的使用水平優(yōu)選為約2.5至500,000APSU/g織物，更優(yōu)選為約25至50,000APSU/g織物，最優(yōu)選為約250至5,000APSU/g織物。
蛋白酶可以采用任何適用于本發(fā)明的蛋白酶。適合的蛋白酶包括動物、植物或微生物來源的那些，優(yōu)選微生物來源的。優(yōu)選地，蛋白酶可以是絲氨酸蛋白酶或金屬蛋白酶，更優(yōu)選為堿性微生物蛋白酶或胰蛋白酶樣蛋白酶。蛋白酶的實例包括氨基肽酶，包括脯氨酰氨基肽酶(3.4.11.5)、X-pro氨基肽酶(3.4.11.9)、細菌亮氨酰氨基肽酶(3.4.11.10)、嗜熱氨基肽酶(3.4.11.12)、賴氨酰氨基肽酶(3.4.11.15)、色氨酰氨基肽酶(3.4.11.17)和甲硫氨酰氨基肽酶(3.4.11.18)；絲氨酸內(nèi)肽酶，包括胰凝乳蛋白酶(3.4.21.1)、胰蛋白酶(3.4.21.4)、cucumisin(3.4.21.25)、brachyurin(3.4.21.32)、cerevisin(3.4.21.48)和枯草桿菌蛋白酶(3.4.21.62)；胱氨酸內(nèi)肽酶，包括木瓜蛋白酶(3.4.22.2)、ficain(3.4.22.3)、木瓜凝乳蛋白酶(3.4.22.6)、蘿蘼蛋白酶(asclepain)(3.4.22.7)、actinidain(3.4.22.14)、caricain(3.4.22.30)和ananain(3.4.22.31)；天冬氨酸內(nèi)肽酶，包括胃蛋白酶A(3.4.23.1)、曲霉胃蛋白酶I(3.4.23.18)、青霉胃蛋白酶(Penicillopepsin)(3.4.23.20)和糖胃蛋白酶(3.4.23.25)；和金屬內(nèi)肽酶，包括Bacillolysin(3.4.24.28)。
商業(yè)上可得到的蛋白酶包括Alcalase、Savinase、Primase、Duralase、Esperase、Kannase和Durazym(Novozymes A/S)、Maxatase、Maxacal、Maxapem、Properase、Purafect、Purafect OxP、FN2、FN3和FN4(Genencor International Inc.)。
也可用于本發(fā)明的是蛋白酶變體，例如公開在EP 130,756(Genentech)、EP 214,435(Henkel)、WO 87/04461(Amgen)、WO 87/05050(Genex)、EP 251,446(Genencor)、EP 260,105(Genencor)、Thomas etal.，(1985)，Nature.318，p.375-376、Thomas et al.，(1987)，J.Mol.Biol.，193，pp.803-813、Russel et al.，(1987)，Nature，328，p.496-500、WO 88/08028(Genex)、WO 88/08033(Amgen)、WO 89/06279(Novozymes A/S)、WO 91/00345(Novozymes A/S)、EP 525,610(Solvay)和WO 94/02618(Gist-Brocades N.V.)中的那些。蛋白酶的活性可以如″Methods of Enzymatic Analysis″，第3版，1984，Verlag Chemie，Weinheim，vol.5所述加以測定。
向酶水溶液或洗液摻入蛋白酶的量優(yōu)選為0.00001％至2％酶蛋白，按組合物的重量計，優(yōu)選為0.0001％至1％酶蛋白，按組合物的重量計，更優(yōu)選為0.001％至0.5％酶蛋白，按組合物的重量計，進而更優(yōu)選為0.01％至0.2％酶蛋白，按組合物的重量計。
脂肪酶可以使用任何適用于本發(fā)明的脂肪酶。適合的脂肪酶(也稱羧酸酯水解酶)優(yōu)選地包括細菌或真菌來源的那些，包括三酰甘油脂肪酶(triacylglycerol lipases)(3.1.1.3)和磷脂酶A2(3.1.1.4)。用在本發(fā)明中的脂肪酶非限制性地包括來自腐質霉屬(同義詞為Thermomyces)的脂肪酶，例如來自H.lanuginosa(T.lahuginosus)，如EP 258,068和EP 305,216所述，或者來自H.insolens，如WO 96/13580所述；假單胞菌屬脂肪酶，例如來自產(chǎn)堿假單胞菌或類產(chǎn)堿假單胞菌(EP218,272)、蔥頭假單胞菌(EP 331,376)、司徒茨氏假單胞菌(GB1,372,034)、熒光假單胞菌、假單胞菌菌株SD 705(WO 95/06720和WO96/27002)、P.wisconsinensis(WO 96/12012)；芽孢桿菌屬脂肪酶，例如來自枯草桿菌(Dartois et al.，Biochem.Biophys.Acta，1131253-360，1993)、嗜熱脂肪芽孢桿菌(JP 64/744992)或短小芽孢桿菌(WO91/16422)。其他實例是如WO 92/05249、WO 94/01541、EP 407,225、EP 260,105、WO 95/35381、WO 96/00292、WO 95/30744、WO 94/25578、WO 95/14783、WO 95/22615、WO 97/04079和WO 97/07202所述的脂肪酶變體。優(yōu)選的商業(yè)上可得到的脂肪酶包括Lipolase與LipolaseUltra、Lipozyme、Palatase、Novozym 435和LecitaseTM(NovovozymesA/S)。脂肪酶的活性可以如″Methods of Enzymatic Analysis″，第3版，1984，Verlag Chemie，Weinhein，vol.4所述加以測定。
向酶水溶液或洗液摻入脂肪酶的量優(yōu)選為0.00001％至2％酶蛋白，按組合物的重量計，優(yōu)選為0.0001％至1％酶蛋白，按組合物的重量計，更優(yōu)選為0.001％至0.5％酶蛋白，按組合物的重量計，進而更優(yōu)選為0.01％至0.2％酶蛋白，按組合物的重量計。
角質酶可以使用任何適用于本發(fā)明的角質酶，例如包括從Humicola insolens角質酶菌株DSM 1800衍生的角質酶，如美國專利No.4,810,414實施例2所述。
向酶水溶液摻入角質酶的量優(yōu)選為0.00001％至2％酶蛋白，按組合物的重量計，優(yōu)選為0.0001％至1％酶蛋白，按組合物的重量計，更優(yōu)選為0.001％至0.5％酶蛋白，按組合物的重量計，進而更優(yōu)選為0.01％至0.2％酶蛋白，按組合物的重量計。
適合的生物脫膠酶例如還包括從上述酶衍生的生物脫膠酶，其中一個或多個氨基酸已被加入、刪去或取代，包括雜種多肽，只要所得多肽表現(xiàn)生物脫膠活性即可。可用于實施本發(fā)明的這類變體可以利用常規(guī)的誘變工藝產(chǎn)生，例如利用高產(chǎn)量篩選工藝加以鑒別，例如瓊脂平板篩選工藝。例如，果膠酸鹽裂合酶可以這樣測量，在瓊脂板(例如LB瓊脂)中沖壓4mm孔，涂上供試溶液，其中含有0.7％w/v聚半乳糖醛酸鈉(SigmaP1879)。然后將平板在特定溫度(例如75℃)下培育6小時。然后將平板(i)在1M CaCl2中浸泡0.5小時，或者(ii)在1％混合的溴化烷基三甲銨(MTAB，Sigma M-7635)中浸泡1小時。這兩種工藝都導致聚半乳糖醛酸鹽沉淀在瓊脂內(nèi)。在所沉淀的半乳糖醛酸鹽背景內(nèi)出現(xiàn)澄清的區(qū)域，檢測果膠酸鹽裂合酶的活性。使用標準果膠酸鹽裂合酶制備物的稀釋液校準測定靈敏度。
利用根據(jù)AATCC試驗方法39-1980的滴液試驗測量，有效的脫膠通常提高吸濕度。優(yōu)選地，漂白后的織物的吸濕度為20秒或以下，最優(yōu)選為10秒或以下。
用在本發(fā)明中的退漿與生物脫膠酶可以是從它們的細胞來源衍生的，或者可以是重組產(chǎn)生的，并且可以是純化的或分離的。本文所用的“純化的”或“分離的”酶是這樣一種酶，它已被處理，以清除非酶材料或其他從細胞衍生的酶，其中它是合成的，能夠干擾酶活性。通常，退漿與生物脫膠酶是從細菌或真菌微生物分離的，其中它是作為內(nèi)源性成分或重組產(chǎn)物而被產(chǎn)生的。如果酶被分泌到培養(yǎng)基中，那么純化可以包含利用常規(guī)方法借助離心、過濾或沉淀來分離培養(yǎng)基與生物質。作為替代選擇，可以借助細胞破壞和生物質的分離而從宿主細胞中釋放出酶。在有些情況下，可以借助常規(guī)的蛋白質純化方法實現(xiàn)進一步的純化，非限制性地包括硫酸銨沉淀；酸或離液劑萃取；離子交換，分子篩，和疏水性色譜，包括FPLC和HPLC；制備型等電點聚集；和制備型聚丙烯酰胺凝膠電泳。作為替代選擇，可以利用親合色譜實現(xiàn)純化，包括免疫親合色譜。例如，可以使用雜種重組果膠酸鹽裂合酶，它具有額外的氨基酸序列，充當親合性“標記”，這有利于利用適當?shù)墓滔嗷|進行純化。
用在本發(fā)明方法中的退漿與生物脫膠酶還可以是經(jīng)過化學修飾的，以增強一種或多種性質，賦予它們進而更多的優(yōu)點，例如提高溶解度、降低不穩(wěn)定性或二價離子依賴性等。修飾作用非限制性地包括磷酸化、乙酰化、硫酸化、?；虮绢I域技術人員已知的其他蛋白質修飾作用。
漂白系統(tǒng)任何漂白系統(tǒng)都可以用在本發(fā)明中，它與退漿和/或脫膠所用的條件是相容的，無論(i)退漿和/或脫膠是與漂白過程同時進行的，還是(ii)退漿和/或脫膠與漂白過程是先后進行的。優(yōu)選地，漂白系統(tǒng)包含至少一種漂白化合物、至少一種漂白活化劑和可選的至少一種漂白穩(wěn)定劑，如下所述。
漂白化合物漂白化合物優(yōu)選地是過氧化氫或者在溶于水時生成過氧化氫的化合物，例如過氧化合物。適合的在溶于水時生成過氧化氫的化合物的實例有堿金屬過硼酸鹽或堿金屬碳酸鹽過氧化氫合物，尤其是鈉鹽。向水溶液或洗液加入漂白化合物過氧化氫的量優(yōu)選為約0.01至約10g/l水溶液或洗液，更優(yōu)選為0.1至5g/l，最優(yōu)選為0.5至2.5g/l。向水溶液或洗液加入生成過氧化氫的化合物——例如堿金屬過硼酸鹽或堿金屬碳酸鹽——的量優(yōu)選為約0.001至20g/l水溶液或洗液，更優(yōu)選為約0.1至10g/l，最優(yōu)選為約0.5至5g/l。
漂白活化劑任何適合的漂白活化劑都可以用在本發(fā)明中。按照本發(fā)明優(yōu)選使用的漂白活化劑例如包括下列種類的化合物多?；腔蛱茄苌锟梢杂米髌谆罨瘎鼈兙哂蠧1-10-?；訄F，優(yōu)選乙?；⒈；?、辛?；?、壬酰基或苯甲?；訄F，特別優(yōu)選乙?；訄F?？梢允褂玫奶腔蛱茄苌锸菃翁腔蚨呛退鼈兊倪€原或氧化衍生物，優(yōu)選葡萄糖、甘露糖、果糖、蔗糖、木糖或乳糖。在這類物質中特別適合的漂白活化劑例如有五乙酰葡萄糖、木糖四乙酸、1-苯甲酰-2，3，4，6-四乙酰葡萄糖和1-辛酰-2，3，4，6-四乙酰葡萄糖。
另一類優(yōu)選在本發(fā)明中用作漂白活化劑的物質包含酰氧基苯磺酸和它們的堿金屬與堿土金屬鹽，例如C1-14-?；訄F。乙酰基、丙?；?、辛?；?、壬?；捅郊柞；訄F是優(yōu)選的，尤其是乙酰基原子團和壬?；訄F。在這類物質中特別適合的漂白活化劑是乙酰氧基苯磺酸和苯甲酰氧基苯磺酸。優(yōu)選地采用它們的鈉鹽形式。
其他用在本發(fā)明中的漂白活化劑包括MMA和OCL，單用或者彼此或與TAED聯(lián)用；O-?；旷?，例如丙酮O-乙酰肟(acetoneO-acetyloxime)、丙酮O-苯甲酰肟、雙(丙亞氨基)碳酸酯、雙(環(huán)己亞氨基)碳酸酯。按照本發(fā)明能夠用作漂白活化劑的?；坷缛鏓P-A-0028432所述。按照本發(fā)明能夠用作漂白活化劑的肟酯(oxime esters)例如如EP-A-0267046所述。
另外優(yōu)選的漂白活化劑包括N-?；簝?nèi)酰胺，例如N-乙酰己內(nèi)酰胺、N-苯甲酰己內(nèi)酰胺、N-辛酰己內(nèi)酰胺和羰基雙己內(nèi)酰胺；N，N-二?；cN，N，N’，N’-四?；罚鏝，N，N’，N’-四乙酰亞甲二胺與-乙二胺(TAED)、N，N-二乙酰苯胺、N，N-二乙酰-對-甲苯胺或1，3-二?；覂?nèi)酰脲，例如1，3-二乙酰-5，5-二甲基乙內(nèi)酰脲；N-烷基-N-磺?；０?，例如N-甲基-N-甲磺酰基乙酰胺或N-甲基-N-甲磺?；郊柞０?；N-?；h(huán)狀酰肼、酰化三唑或尿唑，例如單乙?；R來酰肼；O，N，N-三取代的羥胺，例如O-苯甲酰-N，N-琥珀酰羥胺、O-乙酰-N，N-琥珀酰羥胺或O，N，N-三乙酰羥胺；N，N’-二?；酋０?diacylsulfamides)，例如N，N’-二甲基-N，N’-二乙酰磺酰胺或N，N’-二乙基-N，N’-二丙?；酋０?；三?；枘蛩猁}，例如三乙酰氰尿酸鹽或三苯甲酰氰尿酸鹽；羧酸酐，例如苯甲酸酐、氯苯甲酸酐或鄰苯二甲酸酐；1，3-二?；?4，5-二酰氧基咪唑啉，例如1，3-二乙酰-4，5-二乙酰氧基咪唑啉；四乙酰甘脲與四丙酰甘脲；二酰化2，5-二酮基哌嗪，例如1，4-二乙酰-2，5-二酮基哌嗪；丙二脲和2，2-二甲基丙二脲的?；a(chǎn)物，例如四乙酰丙二脲；α-酰氧基多酰基丙二酰胺，例如α-乙酰氧基-N，N’-二乙酰丙二酰胺；二?；醮鶜?1，3，5-三嗪，例如1，5-二乙酰-2，4-二氧代六氫-1，3，5-三嗪；2-烷基-或2-芳基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮，例如如EP-B1-0332294和EP-B0502013所述，和2-苯基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮與2-甲基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮，陽離子亞硝酸鹽，例如EP303520和EP458396A1所述，例如三甲銨代乙腈、N，N-二甲基-N-辛銨代乙腈、2-(三甲銨代)丙腈、2-(三甲銨代)-2-甲基丙腈的甲硫酸鹽或甲苯磺酸鹽。N-甲基哌嗪代-N，N’-二乙腈和甲基嗎啉代乙腈(MMA)的甲硫酸鹽也是適合的。
另外用在本發(fā)明中的漂白活化劑包括過氨基甲酸(percarbamicacid)或二?；^氨基甲酸酯及其前體。
漂白活化劑的加入量通常為約0.1至30g/l，更優(yōu)選為0.5至10g/l。
漂白穩(wěn)定劑在本發(fā)明的另一種優(yōu)選實施方式中，漂白系統(tǒng)另外含有一種或多種漂白穩(wěn)定劑。漂白穩(wěn)定劑包含能夠吸附、粘合或配位化合痕量重金屬的添加劑。按照本發(fā)明能夠使用的、具有漂白穩(wěn)定作用的添加劑的實例有多陰離子化合物，例如多磷酸鹽、多羧酸鹽、多羥基多羧酸鹽、可溶性硅酸鹽，它們是完全或部分中和的堿金屬或堿土金屬鹽，確切為中性的Na或Mg鹽，它們是相對弱的漂白穩(wěn)定劑。按照本發(fā)明能夠使用的強漂白穩(wěn)定劑的實例有配合劑，例如乙二胺四乙酸鹽(EDTA)、二亞乙基三胺五乙酸(DTPA)、次氨基三乙酸(NTA)、甲基甘氨酸二乙酸(MGDA)、β-丙氨酸二乙酸(ADA)、乙二胺-N，N’-二琥珀酸鹽(EDDS)和膦酸鹽類，例如乙二胺四亞甲基膦酸鹽、二亞乙基三胺五亞甲基膦酸鹽(DTMPA)或羥基亞乙基-1，1-二膦酸的酸形式或者部分或完全中和的堿金屬鹽形式。
向處理組合物加入漂白穩(wěn)定劑的量通常為約0.1至約5g/升組合物，更優(yōu)選為約0.5至約2g/l，最優(yōu)選為約1g/l。
根據(jù)本發(fā)明的漂白組合物優(yōu)選地含有至少一種漂白穩(wěn)定劑，更優(yōu)選為至少一種上述強漂白穩(wěn)定劑。有效的漂白通常帶來一種或多種下列性質(i)所需的白度(借助Ganz白度測量法測定，例如使用Macbethcoloreye)；(ii)除塵均勻性令人滿意(借助肉眼檢查評估)。優(yōu)選地，織物的白度是50Ganz單位或更高，最優(yōu)選為60Ganz單位或更高。
因此，在優(yōu)選的實施方式中，單浴過程包含酶系統(tǒng)(例如果膠酸鹽裂合酶)、過氧化氫、漂白活化劑(例如TAED)和漂白穩(wěn)定劑。
堿劑堿劑是本領域熟知的。優(yōu)選用在本發(fā)明中的堿劑包括氫氧化鈉、碳酸鈉、碳酸氫鈉、過硼酸鈉、硫化鈉和亞硫酸鈉。不過，在有些實施方式中，優(yōu)選的是單浴過程是在沒有堿劑的存在下進行的，確切而言在處理對堿性敏感的纖維素質時，例如絲綢和羊毛。
額外的組分在有些發(fā)明實施方式中，水溶液或洗液進一步包含其他組分，非限制性地包括其他酶，以及表面活性劑、防沫劑、潤滑劑、增效系統(tǒng)，它們增強脫膠和/或漂白過程，和/或提供優(yōu)異的效果，例如與強度、抗成丸性(resistance to pilling)、吸水性和染色能力有關。
適合用在本發(fā)明中的酶非限制性地包括如上所述的果膠酶、蛋白酶和脂肪酶；和纖維素酶。纖維素酶歸入一系列酶家族，涵蓋內(nèi)-與外-活性以及纖維二糖水解能力。用于實施本發(fā)明的纖維素酶可以是從微生物衍生的，已知它們能夠產(chǎn)生纖維素分解酶，例如腐質霉屬、Thermomyces、芽孢桿菌屬、木霉屬、鐮孢屬、毀絲霉屬、Phanerochaete、耙菌屬、Scytalidium、裂褶菌屬、青霉屬、曲霉屬或地霉屬的菌種，確切為Humicola insolens、尖孢鐮孢或Trichoderma reesei。適合的纖維素酶的非限制性實例公開在美國專利No.4,435,307、歐洲專利申請No.0495257、PCT專利申請No.WO91/17244和歐洲專利申請No.EP-A2-271004中。
酶可以是從它們的細胞來源分離的，或者可以是重組產(chǎn)生的，并且可以是在化學或遺傳上經(jīng)過修飾的。通常，在水溶液中摻入酶的水平為約0.0001％至約1％酶蛋白，按組合物的重量計，更優(yōu)選為約0.001％至約0.5％，最優(yōu)選為0.01％至0.2％。不言而喻的是，利用常規(guī)的測定法容易確定關于每種額外與特定生物脫膠酶聯(lián)合用在本發(fā)明方法中的酶的酶活性單位數(shù)。
適合用于實施本發(fā)明的表面活性劑非限制性地包括非離子型(美國專利No.4,565,647)；陰離子型；陽離子型；和兩性離子型表面活性劑(美國專利No.3,929,678)；它們的濃度通常在約0.2％至約15％之間，按重量計，優(yōu)選從約1％至約10％，按重量計。陰離子型表面活性劑非限制性地包括直鏈烷基苯磺酸鹽、α-烯烴磺酸鹽、烷基硫酸鹽(脂肪醇硫酸鹽)、醇乙氧基硫酸鹽、仲烷烴磺酸鹽、α-磺基脂肪酸甲酯、烷基-或烯基-琥珀酸和皂類。非離子型表面活性劑非限制性地包括醇乙氧基化物、壬基苯酚乙氧基化物、烷基多苷、烷基二甲基氧化胺、乙氧基化脂肪酸單乙醇酰胺、脂肪酸單乙醇酰胺、多羥基烷基脂肪酸酰胺和葡糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(葡糖酰胺(glucamide))。
增效系統(tǒng)非限制性地包括硅鋁酸鹽、硅酸鹽、多羧酸鹽、脂肪酸、諸如乙二胺四乙酸鹽等材料和金屬離子螯合劑，例如氨基多膦酸鹽，確切為乙二胺四亞甲基膦酸和二亞乙基三胺五亞甲基膦酸，它們的濃度在約5％至80％之間，按重量計，優(yōu)選在約5％與約30％之間，按重量計。
防沫劑非限制性地包括硅酮(美國專利No.3,933,672)；DC-544(DowCorning)，它們的濃度通常在約0.01％與約1％之間，按重量計。
組合物還可以含有污垢懸浮劑、污垢釋放劑(soil-releasingagent)、光學增亮劑、研磨劑和/或殺菌劑，它們是本領域公知的。
加工條件使含有酶和漂白系統(tǒng)的水溶液與纖維素質接觸的方式將依賴于加工制度是否是連續(xù)的、不連續(xù)的pad-batch或分批的。例如，關于連續(xù)的或不連續(xù)的pad-batch加工，酶水溶液優(yōu)選地包含在飽和浴中，隨著纖維素質穿過浴而連續(xù)涂在其上，在該過程期間纖維素質通常吸收0.5-1.5倍于其重量的加工液。在成批操作中，使纖維素質暴露于酶溶液達約5分鐘至24小時，加工液與織物之比為5∶1-50∶1。
水溶液或洗液的pH通常在約4與約11之間。優(yōu)選地，處理組合物的pH在約5與約10之間，優(yōu)選在約7至約9之間，最優(yōu)選為約8至約9。
在一種實施方式中，用于處理纖維素質的單浴法是在沒有堿的加入下進行的。優(yōu)選地，這種處理法用于處理對堿敏感的纖維素質，例如絲綢和羊毛。在另一種實施方式中，用于處理纖維素質的單浴法是在低于9的pH下進行的，更優(yōu)選低于8，進而更優(yōu)選低于7。
在另一種實施方式中，用于處理纖維素質的單浴法是在堿的加入下進行的。優(yōu)選地，接觸是在約8或以上的pH下進行的，更優(yōu)選為pH9或以上，例如pH9-11，優(yōu)選為9.5-10.5，更優(yōu)選為10-11。加入堿劑可以控制pH，例如NaOH。加入堿劑的量可以從約0.1至約10％，按織物的重量計，以得到所需的pH為度。不過，正如技術人員將領會到的，加入堿劑的量將依賴于所用漂白化合物的量。
進行聯(lián)合脫膠和/或退漿與漂白過程的溫度漿依賴于所用的過程。在冷pad-batch過程的情況下，脫膠和/或退漿與漂白溫度優(yōu)選地在約15℃與約45℃之間，最優(yōu)選地在約25℃與約35℃之間。關于連續(xù)的和其他成批過程，脫膠和/或退漿溫度優(yōu)選地在約35℃與約75℃之間，最優(yōu)選地在約45℃與約65℃之間；漂白溫度可以在約30℃與約100℃之間，優(yōu)選地在約50℃與約100℃之間，最優(yōu)選地在約60℃與約90℃之間。
不言而喻的是，酶、漂白化合物、漂白穩(wěn)定劑和堿劑(如果使用的話)的最佳劑量與濃度、水溶液或洗液的體積和pH與溫度將因下列因素而異(i)纖維的屬性，也就是粗纖維、紗或紡織品；(ii)是否同時或先后進行脫膠和漂白；(iii)所用特定的酶和酶的比活度；(iv)進行加工的溫度、pH、時間等條件；(v)洗液中其他組分的存在；和(vi)所用加工制度的類型，也就是連續(xù)的、不連續(xù)的pad-batch或成批的。加工條件的優(yōu)化可以利用慣用實驗方法加以確定，例如建立基礎條件，再測試基礎中的不同點。例如，酶量、接觸溫度和總加工時間可以各不相同，之后評價所得纖維素質或紡織品的(a)果膠清除效率；(b)脫膠性質，例如吸濕度；和(c)漂白的質量，例如白度。
在優(yōu)選的實施方式中，可以調節(jié)條件或處理組合物，以有利于退漿、脫膠或漂白過程，例如通過調節(jié)pH、潤濕劑的濃度或二價陽離子螯合劑——例如乙二胺四乙酸鹽——的濃度，進一步促進漂白過程。在優(yōu)選的實施方式中，先后模式可以進一步包含在步驟(ii)與(iii)之間調節(jié)水溶液或洗液組合物的一種或多種性質。例如，可以在步驟(ii)與(iii)之間調節(jié)pH、潤濕劑的濃度或二價陽離子螯合劑——例如乙二胺四乙酸鹽——的濃度，以進一步促進漂白過程。第一次與第二次培育的條件也可以在溫度、攪拌速率、時間等方面有所不同。
實施例下面是對本發(fā)明的非限制性舉例說明。
實施例1利用H2O2同時生物脫膠和漂白A.生物脫膠和漂白從連結型針織織物(4600型，Ramseur Co.，NC)切取重約25克的45cm×21.5cm織物。將織物裝入Labomat燒杯(MathisLabomat，Werner Mathis USA，Inc，NC)，然后倒入250ml 20mM磷酸鈉緩沖溶液(pH9.2)，其中含有3000APSU/kg纖維的果膠酸鹽裂合酶、0.5g/l潤濕劑(Kierlon Jet B，BASF)、1.7g/l H2O2和0.75g/l穩(wěn)定劑(Calgon，Dexter)。將織物在55℃下處理15分鐘，之后按5℃/分鐘升溫至70℃達1小時。然后將織物用自來水徹底洗滌，以清除殘留的化學品，在室溫下干燥過夜。
B.分析借助Macbeth color eye測量織物的白度，以Ganz單位表示。借助滴液試驗測定吸濕度，測量一滴水被織物吸收的時間，以秒表示。
結果列在表1中?？椢锏陌锥群臀鼭穸榷际欠浅５偷?。本例表明，在沒有堿或漂白活化劑的存在下單用過氧化氫漂白針織的織物僅有限地提高白度、吸濕度和除塵效率。
實施例2利用H2O2/TAED同時生物脫膠和漂白使用與上例1相同的織物和設備。按照本質上與例1相同的方式進行實驗，除了向生物脫膠/漂白溶液加入20mmol TAED(Aldrich)以外。
結果如表1所示。生物脫膠/漂白浴中TAED的存在戲劇性地提高織物的白度和吸濕度。這也帶來顯著的除塵效率。
實施例3利用H2O2/TAED/NaOH同時生物脫膠和漂白使用與上例1相同的織物和設備。按照本質上與例1相同的方式進行實驗，除了向生物脫膠/漂白溶液加入2g/l NaOH以外。
結果如表1所示。驚人地，不象常規(guī)的過氧化物漂白，在生物脫膠/漂白浴中加入氫氧化鈉沒有進一步提高織物的白度和吸濕度。事實上，這對白度和除塵效率還有一定的負面影響。
實施例4利用H2O2/TAED先后生物脫膠和漂白A.生物脫膠從連結型針織織物(4600型，Ramseur Co.，NC)切取重約25克的45cm×21.5cm織物。將織物裝入Labomat燒杯(MathisLabomat，Werner Mathis USA，Inc，NC)，然后倒入250ml 20mM磷酸鈉緩沖溶液(pH9.2)，其中含有3000APSU/kg纖維的果膠酸鹽裂合酶和0.5g/l潤濕劑(Kierlon Jet B，BASF)。將織物在55℃下處理15分鐘。
B.漂白向同一燒杯加入H2O2、TAED和Calgon(六偏磷酸鈉)。H2O2、TAED和Calgon的最終濃度與上例2相同。按5℃/分鐘升高Labomat溫度至70℃達1小時，之后排干水。然后將織物用自來水徹底洗滌，以清除殘留的堿，在室溫下干燥。
結果如表1所示。顯然，來自先后生物脫膠和漂白過程模式的織物的白度和吸濕度好于同時模式(例2)。該織物的總體質量在例1-10的織物中是最好的。
實施例5利用H2O2/TAED先后脫膠和漂白使用與上例1-4所述相同的織物和設備。按照本質上與例4相同的方式進行實驗，除了在脫膠溶液中不存在果膠酸鹽裂合酶以外。
白度和吸濕度結果列在下表1中?？椢锏奈鼭穸仁欠浅２畹?。本例證明，生物脫膠酶的存在對織物的吸濕度而言是決定性的。
實施例6利用H2O2/TAED/NaOH先后生物脫膠和漂白使用與上例1-4所述相同的織物和設備。按照本質上與例4相同的方式進行實驗，除了向漂白溶液加入2g/l NaOH以外。
結果如下表1所示。織物的白度大大低于實施例4。本例進一步表明，向漂白浴加入氫氧化鈉將消極地影響織物的白度。
表1.針織織物(knitted fabrics)的單浴生物脫膠和漂白
*塵埃等級1最少，5最多實施例7雙浴脫膠(two-bath)和漂白按照本質上與上例4相同的方式進行實驗，除了在生物脫膠階段之后排干脫膠溶液并用水代替以外。
結果如下表2所示?？椢锏奈鼭穸仁橇己玫模强椢锏陌锥群统龎m分數(shù)大大低于同時(實施例2)和先后(實施例4)過程模式。
實施例8雙浴生物脫膠和漂白按照本質上與上例7相同的方式進行實驗，除了在脫膠溶液中不存在果膠酸鹽裂合酶以外。
結果如表2所示。由于在生物脫膠溶液中不存在果膠酸鹽裂合酶，織物的吸濕度是非常差的。本例進一步證明，生物脫膠酶對提高織物的吸濕度而言是非常重要的。
實施例9雙浴脫膠和漂白按照本質上與上例7相同的方式進行實驗，除了向漂白液加入2g/lNaOH以外。
結果如表2所示。向漂白浴加入氫氧化鈉提高了織物的白度。這與在同時和先后過程模式中所觀察到的結果相反。
實施例10雙浴生物脫膠和漂白按照本質上與上例9相同的方式進行實驗，除了在脫膠溶液中不存在果膠酸鹽裂合酶以外。
結果如表1所示。本例進一步表明，在雙階段過程模式中加入氫氧化鈉是提高織物的白度所必需的。
表2.針織織物的雙浴生物脫膠和漂白
*塵埃等級1最少，5最多實施例11利用H2O2/NaOH/TAED先后生物脫膠和漂白A.生物脫膠從100％棉針織結(cotton knit interlock)(4600型，Ramseur Co.，NC)切取織物樣品(swatch)。樣品的大小為19cm×19.5cm，每份樣品重約7.5克。將兩份樣品裝入Labomat燒杯(MathisLabomat，Werner Mathis USA，Inc.NC)，然后倒入150ml 5mM碳酸氫鈉緩沖液(pH 9.0)，其中含有3000APSU/kg織物的果膠酸鹽裂合酶和0.5g/l潤濕劑(Kierion Jet B，BASF)。然后將織物在55℃下處理15分鐘。
B.漂白向同一燒杯內(nèi)加入1g/l穩(wěn)定劑(Prostogen N-S，BASF)、2g/l NaOH、2.5g/l H2O2和1.32g/l TAED。按3℃/分鐘升高Labomat溫度至70℃達1小時。之后排干水。然后將織物用自來水徹底洗滌，以清除殘留的堿，在室溫下干燥。
結果如表3所示。由于NaOH的加入，在反應結束時溶液的pH為10.83。借助Macbeth color eye測量織物的白度，以Ganz 82單位表示。利用過氧化物/NaOH/TAED進行酶脫膠和漂白后，白度已經(jīng)達到67.61。在根據(jù)AATCC試驗方法79-1995的滴液試驗中，織物的吸濕度小于1秒?？椢锷系膲m埃幾乎完全消失。
實施例12利用H2O2/NaOH先后生物脫膠和漂白使用與例11所述相同的織物和設備。按照本質上與上例11相同的方式進行實驗，除了在漂白溶液中不加入TAED以外。
結果如表3所示。反應溶液的終點pH為11.06，高于實施例11。白度為62.64，大大低于實施例11中的織物白度。處理后在織物上見到一些塵埃。終點pH越高，塵埃越多，織物白度越低，這都是由于沒有TAED的存在，因而在實施例12中沒有生成更強的的漂白劑。也觀察到織物的優(yōu)異吸濕度，濕潤時間為3秒，這說明了酶脫膠的有效性。
實施例13利用H2O2/NaOH/TAED先后緩沖脫膠和漂白使用與實施例11所述相同的織物和設備。按照本質上與上例11相同的方式進行實驗，除了在生物脫膠溶液中不加入果膠酸鹽裂合酶以外。
結果如表3所示。反應溶液的終點pH為10.88，與實施例11相似。脫膠和漂白后在織物上觀察到幾乎沒有塵埃，也與實施例11相似?？椢锏陌锥葹?4.66，這低于實施例11中的織物白度?？椢锏奈鼭穸瘸^60秒，這大大差于實施例11。較低的吸濕度和白度是由于在脫膠中沒有酶的存在。
表3
*塵埃等級1最少，5最多實施例14利用H2O2/NaOH/TAED先后生物脫膠和漂白A.生物脫膠從100％棉針織結(4600型，Ramseur Co.，NC)切取重約7.5克的19cm×19.5cm織物樣品。將兩份樣品裝入Labomat燒杯(Mathis Labomat，Werner Mathis USA，Inc.NC)，然后倒入150ml 5mM碳酸氫鈉緩沖液(pH9.0)，其中含有0.1g/l果膠酸鹽裂合酶(即3000APSU/kg織物)和0.5g/l潤濕劑(Kierion Jet B，BASF)。然后將織物在55℃下處理15分鐘。
B.漂白向同一燒杯內(nèi)加入4g/l穩(wěn)定劑(Prostogen N-S，BASF)、4g/l NaOH、10g/l H2O2和5.3g/l TAED。按3℃/分鐘升高Labomat溫度至70℃達1小時。之后排干水。然后將織物用自來水徹底洗滌，以清除殘留的堿，在室溫下干燥。
結果如表4所示。與實施例11相比，在本例中進行相同的酶脫膠。小于1秒的吸水時間表明，達到了優(yōu)異的織物吸濕度。另一方面，在更高化學品劑量下進行漂白，包括更高濃度的NaOH、H2O2、穩(wěn)定劑和TAED。作為更高化學品濃度的結果，與實施例11所得織物白度67.61相比，達到了更高的織物白度72.46(Ganz 82)。在本例中織物上的所有塵埃都被完全清除了。
實施例15利用NaOH/H2O2先后生物脫膠和漂白使用與實施例14所述相同的織物和設備。按照本質上與上例14相同的方式進行實驗，除了在漂白溶液中使用2g/l穩(wěn)定劑、5g/l H2O2以外。
如表4所示，織物的白度為71.56?？椢锏陌锥鹊陀趯嵤├?4，這說明了TAED的有效性。織物也具有優(yōu)異的吸濕度，在滴液試驗中吸水時間小于1秒。塵埃被完全清除。
實施例16利用H2O2/NaOH/TAED先后緩沖脫膠和漂白使用與實施例14所述相同的織物和設備。按照本質上與上例14相同的方式進行實驗，除了在生物脫膠溶液中不加入果膠酸鹽裂合酶以外。
結果如表4所示。與實施例14所得結果相比，本例中的織物不具有工業(yè)上可接受的吸濕度(例如＜5秒)。由于缺乏脫膠效果，織物的白度也低于實施例14。織物上的塵埃被完全清除。
實施例17利用NaOH/H2O2先后緩沖脫膠和漂白使用與實施例14所述相同的織物和設備。按照本質上與上例14相同的方式進行實驗，除了在生物脫膠溶液中不加入果膠酸鹽裂合酶并且在漂白溶液中不加入TAED以外。
結果如表4所示。大大長于實施例15的吸水時間證明了果膠酸鹽裂合酶在脫膠中的有效性。不過，短于實施例6的吸水時間表明，TAED的加入對織物吸濕度沒有影響或者具有負面影響。另一方面，織物白度71.17低于實施例16中的織物白度71.94。這再次表明，TAED的加入導致織物白度的增加。
表4
實施例18NaOH在先后生物脫膠和漂白中的效果A.生物脫膠從100％棉針織結(4600型，Ramseur Co.，NC)切取重約7.5克的19cm×19.5cm織物樣品。將兩份樣品裝入Labomat燒杯(Mathis Labomat，Werner Mathis USA，Inc.NC)，然后倒入150ml 5mM碳酸氫鈉緩沖液(pH9.0)，其中含有0.1g/l果膠酸鹽裂合酶(即3000APSU/kg織物)和0.5g/l潤濕劑(Kierion Jet B，BASF)。然后將織物在55℃下處理15分鐘。
B.漂白向同一燒杯內(nèi)加入1g/l穩(wěn)定劑(Prostogen N-S，BASF)、2.5g/l H2O2(Dexter Chemical)和1.32g/l TAED(Peractive AN，它具有84-88％活性TAED含量，來自Clariant Co.)。因此，H2O2與TAED的摩爾比為14.7。NaOH濃度從0-4g/l不等。按3℃/分鐘升高Labomat溫度至70℃達1小時。在結束時測量液體pH后，排干水。然后將織物用自來水徹底洗滌，以清除殘留的堿，在室溫下干燥。
結果如表5所示。隨著NaOH濃度增加，終點pH增加，吸濕度也增加，以吸水時間(秒)表示，如表5所示。織物白度以Ganz 82表示。最初加入少量NaOH時(相當于終點pH在5-8范圍內(nèi))，織物的白度并不增加。當向漂白浴加入相對大量的NaOH時，織物的白度才有實質性增加。
實施例19NaOH在先后生物脫膠和漂白中的效果使用與實施例18所述相同的織物和設備。按照與上例18相同的方式進行實驗，除了使用2.65g/l TAED代替1.32g/l以外。因此，本例中H2O2與TAED的摩爾比為7.35。
結果如表5所示。得到非常相似的結果和結論。隨著NaOH濃度增加，終點pH增加，吸濕度也增加，以吸水時間(秒)表示，如表5所示。最初加入少量NaOH時(相當于終點pH在5-8范圍內(nèi))，織物的白度并不增加。當向漂白浴加入相對大量的NaOH時，織物的白度才有實質性增加。
此外，對比本例樣本G與實施例18樣本A的織物白度，顯然，當沒有NaOH加入時，在織物G處理中更高的TAED劑量產(chǎn)生更高的白度。這說明了TAED在酸性條件下的有效性。不過，當加入大量NaOH時(例如織物e對j)，盡管TAED從1.32g/l增至2.65g/l，也沒有觀察到白度的實質性差異。
表5
本文引用的所有專利、專利申請和參考文獻都全文結合在此作為參考。上述詳細說明將啟發(fā)本領域技術人員很多本發(fā)明的變化。這類明顯的變化都屬于權利要求書的范圍。
權利要求
1.處理纖維素質的方法，包含使纖維素質(i)與酶系統(tǒng)接觸，用于纖維素質的退漿和/或生物脫膠，和(ii)與漂白系統(tǒng)接觸，包含過氧化氫或至少一種在溶于水時生成過氧化氫的化合物或其組合、和至少一種漂白活化劑，其中向含有纖維素質的單一溶液同時或先后加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)。
2.權利要求1的方法，其中的接觸是在沒有堿的加入下進行的。
3.權利要求1或2的方法，其中向含有纖維素質的溶液同時加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)。
4.權利要求1或2的方法，其中向含有纖維素質的溶液先后加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)，包含(i)加入酶系統(tǒng)，培育，隨后(ii)加入漂白系統(tǒng)，培育。
5.權利要求1或2的方法，其中使纖維素質與酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)接觸，形成吸濕度為20秒或以下、白度為至少50Ganz單位的織物。
6.權利要求1或2的方法，其中(i)使纖維素質與酶系統(tǒng)接觸，形成吸濕度為20秒或以下的織物，之后(ii)向含有纖維素質的溶液加入漂白系統(tǒng)。
7.權利要求4的方法，進一步包含在所述(i)與所述(ii)之間，調節(jié)溶液的性質，所述性質選自由pH、離子強度、溫度、表面活性劑的濃度、二價陽離子螯合劑的濃度和任意上述的組合組成的組。
8.權利要求1或2的方法，其中的該酶系統(tǒng)包含至少一種使纖維素質退漿的酶和至少一種用于生物脫膠纖維素質的酶。
9.權利要求1或2的方法，其中該酶系統(tǒng)是生物脫膠酶系統(tǒng)。
10.權利要求1或2的方法，其中該酶系統(tǒng)是退漿酶系統(tǒng)。
11.權利要求1或2的方法，其中該退漿酶系統(tǒng)包含至少一種退漿酶，選自由α-淀粉酶和β-淀粉酶及其組合組成的組。
12.權利要求1或2的方法，其中該生物脫膠酶系統(tǒng)包含至少一種生物脫膠酶，選自由果膠酶、蛋白酶、脂肪酶和任意上述的組合組成的組。
13.權利要求1或2的方法，其中該生物脫膠酶系統(tǒng)包含至少一種生物脫膠酶，選自由果膠酸鹽裂合酶、果膠裂合酶、聚半乳糖醛酸酶、外-聚半乳糖醛酸酶、外-聚半乳糖醛酸鹽裂合酶和外-聚-α-半乳糖醛酸苷酶組成的組。
14.權利要求1或2的方法，其中該生物脫膠酶系統(tǒng)包含果膠酸鹽裂合酶。
15.權利要求1或2的方法，其中該生物脫膠酶系統(tǒng)包含蛋白酶，選自由氨基肽酶、絲氨酸內(nèi)肽酶、半胱氨酸內(nèi)肽酶、天冬氨酰內(nèi)肽酶和金屬內(nèi)肽酶組成的組。
16.權利要求1或2的方法，其中該生物脫膠酶系統(tǒng)包含脂肪酶，選自由三酰甘油脂肪酶和磷脂酶組成的組。
17.權利要求1或2的方法，其中該生物脫膠酶系統(tǒng)包含這樣一種果膠酸鹽裂合酶，在約70℃以上的溫度下表現(xiàn)最大的果膠酸鹽裂合酶的酶活性。
18.權利要求1或2的方法，其中該生物脫膠酶系統(tǒng)包含這樣一種果膠酸鹽裂合酶，在約8以上的pH下表現(xiàn)最大的果膠酸鹽裂合酶的酶活性。
19.權利要求1或2的方法，其中該漂白活化劑選自下列種類的物質N-?；簝?nèi)酰胺、N，N-二酰化與N，N，N’，N’-四酰化胺、O-酰基肟酯、N-烷基-N-磺?；０?、N-?；h(huán)狀酰肼、O，N，N-三取代的羥胺、N，N’-二?；酋０?、三?；枘蛩猁}、羧酸酐、酰氧基苯磺酸與它們的堿金屬和堿土金屬鹽、1，3-二酰基-4，5-二酰氧基咪唑啉、二酰化2，5-二酮基哌嗪、丙二脲和2，2-二甲基丙二脲的?；a(chǎn)物、α-酰氧基多?；０?、二?；醮鶜?1，3，5-三嗪、2-烷基-或2-芳基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮、陽離子亞硝酸鹽和具有C1-10-酰基原子團的多?；腔蛱茄苌铩?br> 20.權利要求19的方法，其中該漂白系統(tǒng)包含漂白穩(wěn)定劑，選自由乙二胺四乙酸鹽(EDTA)、二亞乙基三胺五乙酸(DTPA)、次氨基三乙酸(NTA)、甲基甘氨酸二乙酸(MGDA)、β-丙氨酸二乙酸(ADA)、乙二胺-N，N’-二琥珀酸鹽(EDDS)、乙二胺四亞甲基膦酸鹽、二亞乙基三胺五亞甲基膦酸鹽(DTMPA)或羥基亞乙基-1，1-二膦酸組成的組。
21.權利要求1或2的方法，其中該纖維素質包含紡織品。
22.權利要求22的方法，其中所述紡織品是棉。
23.權利要求1或2的方法，其中所述單浴溶液進一步包含一種或多種緩沖劑、表面活性劑、螯合劑和/或潤滑劑，或任意上述的鹽。
24.處理纖維素質的方法，包含使纖維素質(i)與酶系統(tǒng)接觸，用于纖維素質的退漿和/或生物脫膠，和(ii)與漂白系統(tǒng)接觸，包含過氧化氫或至少一種在溶于水時生成過氧化氫的化合物或其組合、和至少一種漂白活化劑，其中向含有纖維素質的單一溶液同時或先后加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)，并且在8以上的pH下進行接觸。
25.權利要求24的方法，其中的接觸是在9或以上的pH下進行的。
26.權利要求24的方法，其中的接觸是在9至11的pH下進行的。
27.權利要求24的方法，其中的接觸是在10至11的pH下進行的。
26.權利要求24的方法，其中向含有纖維素質的溶液同時加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)。
27.權利要求24的方法，其中向含有纖維素質的溶液先后加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)，包含(i)加入酶系統(tǒng)，培育，隨后(ii)加入漂白系統(tǒng)，培育。
28.權利要求27的方法，進一步包含在所述(i)與所述(ii)之間，調節(jié)溶液的性質，選自由pH、離子強度、溫度、表面活性劑的濃度、二價陽離子螯合劑的濃度和任意上述的組合組成的組。
29.權利要求24的方法，其中該酶系統(tǒng)包含至少一種使纖維素質退漿的酶和至少一種生物脫膠纖維素質的酶。
30.權利要求24的方法，其中該酶系統(tǒng)是生物脫膠酶系統(tǒng)。
31.權利要求24的方法，其中該酶系統(tǒng)是退漿酶系統(tǒng)。
32.權利要求30的方法，其中該生物脫膠酶系統(tǒng)包含果膠酸鹽裂合酶。
33.權利要求30的方法，其中該生物脫膠酶系統(tǒng)包含這樣一種果膠酸鹽裂合酶，在約8以上的pH下表現(xiàn)最大的果膠酸鹽裂合酶的酶活性。
34.權利要求24的方法，其中至少一種漂白活化劑選自下列種類的物質N-?；簝?nèi)酰胺、N，N-二酰化與N，N，N’，N’-四?；贰-?；旷ァ-烷基-N-磺?；０贰-?；h(huán)狀酰肼、O，N，N-三取代的羥胺、N，N’-二?；酋０?、三酰基氰尿酸鹽、羧酸酐、酰氧基苯磺酸與它們的堿金屬和堿土金屬鹽、1，3-二酰基-4，5-二酰氧基咪唑啉、二?；?，5-二酮基哌嗪、丙二脲和2，2-二甲基丙二脲的?；a(chǎn)物、α-酰氧基多酰基丙二酰胺、二酰基二氧代六氫-1，3，5-三嗪、2-烷基-或2-芳基-(4H)-3，1-苯并噁嗪-4-酮、陽離子亞硝酸鹽和具有C1-10-酰基原子團的多?；腔蛱茄苌?。
35.權利要求24的方法，其中該漂白系統(tǒng)包含漂白穩(wěn)定劑，選自由乙二胺四乙酸鹽(EDTA)、二亞乙基三胺五乙酸(DTPA)、次氨基三乙酸(NTA)、甲基甘氨酸二乙酸(MGDA)、β-丙氨酸二乙酸(ADA)、乙二胺-N，N’-二琥珀酸鹽(EDDS)、乙二胺四亞甲基膦酸鹽、二亞乙基三胺五亞甲基膦酸鹽(DTMPA)或羥基亞乙基-1，1-二膦酸組成的組。
36.權利要求24的方法，其中該纖維素質包含紡織品。
37.處理纖維素質的方法，包含使纖維素質(i)與酶系統(tǒng)接觸，用于纖維素質的退漿和/或生物脫膠，和(ii)與漂白系統(tǒng)接觸，包含過氧化氫或至少一種在溶于水時生成過氧化氫的化合物或其組合、和至少一種漂白活化劑，其中向含有纖維素質的單一溶液同時或先后加入酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)，并且在沒有堿的加入下進行接觸。
全文摘要
本發(fā)明提供退漿、脫膠和漂白纖維素質的方法和組合物，在單浴過程中使纖維素質同時或先后與酶系統(tǒng)和漂白系統(tǒng)接觸，漂白系統(tǒng)包含過氧化氫或至少一種在溶于水時生成過氧化氫的過氧化合物或其組合、和至少一種漂白活化劑。
文檔編號D06L1/14GK1723272SQ02813063
公開日2006年1月18日 申請日期2002年7月1日 優(yōu)先權日2001年6月29日
發(fā)明者徐輝, 劉紀印, 埃里克·奧托, 布賴恩·康登 申請人:諾維信北美公司